Des États-Unis, vient la nouvelle de la découverte d'une enzyme capable de traiter la maladie cœliaque en désamorçant la réaction auto-immune qui provoque l'apparition des symptômes. Les recherches se poursuivent et de nombreuses personnes touchées par cette maladie se demandent: sera-t-il vraiment possible à l'avenir «d'éteindre» la maladie d'une manière ou d'une autre en agissant sur certaines protéines à l'intérieur de notre corps?
La nouvelle vient d'une équipe de chercheurs de l'Université de Stanford qui ont découvert comment il est possible d'inactiver une protéine associée à la maladie cœliaque. Les résultats de leur étude ont été récemment publiés dans le Journal of Biological Chemistry.
La maladie cœliaque est une maladie inflammatoire auto-immune dont les symptômes sont déclenchés par la gliadine , une protéine présente dans le gluten contenu dans le blé et d'autres céréales. Cependant, cette substance n'agit pas seule en provoquant les divers symptômes que les patients ressentent lorsqu'ils souffrent de la maladie cœliaque.
En effet, le gluten induit une réponse immunitaire hyperactive lorsqu'il est modifié par l'enzyme transglutaminase 2, ou TG2, dans l'intestin grêle. La nouveauté réside dans le fait que la nouvelle recherche américaine a identifié l'enzyme capable de désactiver la transglutaminase 2, ouvrant ainsi la voie à de nouveaux traitements possibles contre la maladie cœliaque.
Comme Michael Yi, auteur de la recherche l'a déclaré:
«Actuellement, il y a un manque de thérapies pour traiter les personnes coeliaques, la meilleure approche à l'heure actuelle est simplement une adhésion stricte à un régime sans gluten à vie. La raison en est peut-être notre compréhension relativement faible de TG2 ».
La biochimie de la façon dont le TG2 interagit avec le gluten et induit une réponse immunitaire a en fait été étudiée à plusieurs reprises par diverses recherches, mais il reste des points peu clairs, par exemple comment cette enzyme se comporte chez les personnes sans maladie cœliaque.
Chaitan Khosla, coordinateur de l'étude, a mené plusieurs études montrant comment la TG2 peut être active ou inactive, selon la formation ou la rupture d'une liaison chimique spécifique, appelée liaison disulfure, entre les deux acides aminés de l'enzyme. L'expert affirme que la TG2 est abondante mais inactive dans l'intestin grêle, qu'est-ce qui est alors capable d'activer ou de désactiver la protéine incriminée? Il s'agit de l'enzyme ERp57, aujourd'hui découverte grâce à cette nouvelle étude dont les expériences ont été menées sur des cultures cellulaires.
En conclusion, il semble que le blocage de la transglutaminase 2 pourrait être la solution d'avenir contre la maladie cœliaque. Vraiment un jour éteindre cet "interrupteur" permettra aux personnes qui en souffrent de pouvoir manger en toute sécurité des aliments contenant du gluten?
Nous suivrons les développements ultérieurs …
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Francesca Biagioli
